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量子生命科学研究所

構造生物学チーム

掲載日：2024年4月1日更新
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タイトル

構造生物タンパク質などの生体分子は、大きいものでは数百万を超える原子が特定の形を形成かつ変化させることで、その分子固有の機能を発揮します。私達の研究チームでは、複数の量子技術（放射光Ｘ線／中性子回折・散乱など）を量子化学計算やシミュレーションにより組み合わせることで、生体分子を構成するすべての原子情報を含む「高精度」で、その機能を反応のすべてにおいて「連続的」に理解することに取り組んでいます。私達の究極の目標は従来の「原子」構造生物学を超えた「量子」構造生物学の創成です。

玉田チームリーダー

 

 

 

 

 

チームリーダー　玉田 太郎

 

メンバー

グループ集合写真玉田 太郎 　チームリーダー
栗原 和男 　上席研究員
横谷 立子 　上席研究員
平野 優 　　主幹研究員
廣本 武史 　主幹研究員
安田 武嗣 　主幹研究員
清水 瑠美 　主幹技術員
河野 史明 　主任技術員
成沢 栄子 　業務補助員
吉田 千香 　業務補助員
谷中 智子 　業務補助員
坂井 みずき 連携大学院生
鈴木 夢咲 　連携大学院生
寺島 響紀 　連携大学院生
中谷 一真 　学生実習生

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研究TOPICS

図1：ペプチド結合の構造​タンパク質の立体構造解析に新たなモデルを提唱

通常のタンパク質の立体構造解析では​実験データ数に限りがあるため​、「ペプチド結合はすべて同じ平面構造を取る」という仮定（モデル）を用いるしかありませんでした。研究チームは、タンパク質を構成する原子の約半分を占める水素原子の観察に長けた中性子結晶構造解析により、高電位鉄イオウタンパク質（HiPIP）の全原子構造を1.2オングストローム分解能という極めて高い解像度で決定することに成功しました。その結果、タンパク質内の電子状態によってペプチド結合の平面性が影響を受け、多様な構造を取ることを世界で初めて明らかにしました。

本成果で得たペプチド結合の平面構造の新たなモデルを用いてタンパク質の精密な構造決定を行うことで、光合成のほか、呼吸、酵素反応、遺伝子代謝などの生体反応の理解をより深めることができます。ここから得られる知見は、医学、薬学、工学分野において幅広い応用が期待されます。

もっと詳しく

プレスリリース　https://www.qst.go.jp/site/press/20220527.html

3分で読める研究成果　https://www.qst.go.jp/site/iqls/3mini220728.html

論文情報　https://www.science.org/doi/10.1126/sciadv.abn2276

2022年度以前の研究TOPICS

2023年度の成果

原著論文​​

  1. Fukuda, Y., *Lintuluoto, M., Kurihara, K., Hasegawa, K., *Inoue, T., *Tamada, T. “Overlooked hydrogen bond in a blue copper protein uncovered by neutron and sub-ångström resolution X-ray crystallography” Biochemistry 63, 339-347. (2024)
  2. Yamamoto, S., Kono, F., Nakatani, K., Hirose, M., Hirai, K., Hippo, Y., Tamada, T., *Suenaga, Y., *Matsuo, T. “Structural characterization of human de novo protein NCYM and its complex with a newly identified DNA aptamer using atomic force microscopy and small-angle X-ray scattering” Front. Oncol. 13, 1213678. (2023)　
  3. *Hanazono, Y., Hirano, Y., Tamada, T., Miki, K. “Description of peptide bond planarly from high-resolution neutron crystallography” Biophysics and Physicobiology 20, e200035. (2023)
  4. Ura, T., Sakakibara, N., Hirano, Y., Tamada, T., Takakusagi Y., Shiraki, K., *Mikawa, T. “Activation of oxidoreductases by the formation of enzyme assembly” Sci. Rep. 13, 14381. (2023)
  5. Hiromoto, T., Nishikawa, K., Inoue, S., Ogata, H., Hori, Y., Kusaka, K., Hirano, Y., Kurihara, K., Shigeta, Y., *Tamada, T., *Higuchi, Y. “New insights into the oxidation process from neutron and X-ray crystal structures of an O2-sensitive [NiFe]-hydrogenase” Chem. Sci.. 14, 9306-9315. (2023)
  6. *Murakawa, T., Kurihara, K., Shoji, M., Yano, N., Kusaka, K., Kawano, Y., Suzuki, M., Shigeta, Y., Yano, T., Adachi, M., Tanizawa, K., *Okajima, T. “Neutron crystallography of a semiquinone radical intermediate of copper amine oxidase reveals a substrate-assisted conformational change of the peptidyl quinone cofactor” ACS Catal. 13, 12403-23413 (2023)
  7. #Kuroki, C., #Hirano, Y., Nakazawa, M., Sakamoto, T., *Tamada, T., *Ueda, M. “A single mutation Asp43Arg was increased 2.5-fold the catalytic activity and maintained the stability of cold-adapted endo-1,4-beta glucanase (Ef-EG2) from Eisenia fetida” Curr. Res. Biotechnol. 5, 100126. (2023)

2022年度以前の成果

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